Dissecting molecular properties of honey bee vitellogenin : a protein acting at the intersection between social behavior and aging

Abstract

Vitellogenin is a central honey bee (Apis mellifera) life-history regulator. This thesis represents an initiative to study this protein, which affects aging and task-division of the bees, at the molecular level. I have used, among others, molecular modeling, nuclear magnetic resonance spectroscopy and surface plasmon resonance techniques to understand the structure and properties of vitellogenin. In addition to the three experimental papers of this thesis, vitellogenin is discussed from the molecular viewpoint in two invited publications (Papers II-III). The studies have resulted in more detailed understanding of the structural organization of the protein and its modifications: the novel findings include the cleavage of honey bee vitellogenin at a phosphorylated polyserine linker site, and the ability of the protein to bind to membranes and to interact with Escherichia coli. Thus, this vitellogenin study exceeds its primary molecular scope, and provides a new perspective on the protein as a membrane-active factor in bee physiology. Since little is known of the detailed molecular properties of insect vitellogenins in general and honey bee vitellogenin in particular, the thesis also contributes towards expanding vitellogenin molecular biology beyond the more studied vertebrate vitellogenins.

Vitellogenin er et sentralt protein i reguleringen av livsutviklingen hos honningbie (Apis mellifera). Dette proteinet påvirker aldring og oppgavefordeling hos bier, og avhandlingen er en studie av proteinet på molekylært nivå. Jeg har blant annet brukt molekylær modellering, kjernemagnetisk resonans spektroskopi og en teknikk for å måle overflateplasmonresonans (surface plasmon resonance) for å forstå strukturen og egenskapene til vitellogenin. I tillegg til de tre eksperimentelle artiklene i denne avhandlingen er vitellogenin diskutert fra et molekylært synspunkt i to inviterte publikasjoner (Papers II-III). Studiene har resultert i en økt forståelse av den strukturelle oppbygning av proteinet og dets modifikasjoner. Blant viktige funn i avhandlingen kan det nevnes at vitellogenin blir spaltet på et fosforylert polyserin-linker sted, at det binder seg til membraner og at det interagerer med Escherichia coli. Denne studiens omfang dekker dermed mer enn det primært molekylære, og gir nye perspektiv på proteiner som en membran-aktiv faktor i biefysiologi. Detaljert kjennskap om de molekylære egenskapene til vitellogenin hos insekter, og hos honningbie spesielt, er mangelfull, og denne avhandlingen gir derfor et bidrag til å utvide kunnskapen om molekylærbiologien til vitellogenin utover de mer studerte vitellogeninene hos vertebrater.