Vis enkel innførsel

dc.contributor.authorHamre, Anne Grethe
dc.contributor.authorSuvamay, Jana
dc.contributor.authorReppert, Nicole
dc.contributor.authorPayne, Christina M.
dc.contributor.authorSørlie, Morten
dc.date.accessioned2018-03-19T10:30:16Z
dc.date.available2018-03-19T10:30:16Z
dc.date.created2015-11-03T10:49:05Z
dc.date.issued2015
dc.identifier.citationBiochemistry. 2015, 54 (49), 7292-7306.nb_NO
dc.identifier.issn1520-4995
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/11250/2490985
dc.language.isoengnb_NO
dc.rightsAttribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 Internasjonal*
dc.rights.urihttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/deed.no*
dc.titleProcessivity, substrate positioning, and binding: The role of polar residues in a family 18 glycoside hydrolasenb_NO
dc.typeJournal articlenb_NO
dc.typePeer reviewednb_NO
dc.description.versionacceptedVersion
dc.source.pagenumber7292-7306nb_NO
dc.source.volume54nb_NO
dc.source.journalBiochemistrynb_NO
dc.source.issue49nb_NO
dc.identifier.doi10.1021/acs.biochem.5b00830
dc.identifier.cristin1285779
dc.relation.projectNorges forskningsråd: 209335nb_NO
cristin.unitcode192,12,0,0
cristin.unitnameKjemi, bioteknologi og matvitenskap
cristin.ispublishedtrue
cristin.fulltextpostprint
cristin.qualitycode1


Tilhørende fil(er)

Thumbnail

Denne innførselen finnes i følgende samling(er)

Vis enkel innførsel

Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 Internasjonal
Med mindre annet er angitt, så er denne innførselen lisensiert som Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 Internasjonal