dc.contributor.advisor | Vaaje-Kolstad, Gustav | |
dc.contributor.advisor | Eijsink, Vincent | |
dc.contributor.author | Loose, Jennifer Sarah Maria | |
dc.date.accessioned | 2018-05-04T13:15:26Z | |
dc.date.available | 2018-05-04T13:15:26Z | |
dc.date.issued | 2018-05-04 | |
dc.identifier.isbn | 978-82-575-1977-3 | |
dc.identifier.issn | 1894-6402 | |
dc.identifier.uri | http://hdl.handle.net/11250/2497230 | |
dc.description.abstract | Lytic polysaccharide monooxygenases (LPMOs) are copper-dependent enzymes that catalyze the oxidative cleavage of glycosidic bonds in the presence of dioxygen and an external electron donor. Currently, these enzymes are classified in families 9, 10, 11 and 13 of the auxiliary activities (AAs) in the CAZy database. LPMOs are able to degrade insoluble polysaccharides such as crystalline cellulose and chitin and some variants also depolymerize non-crystalline or soluble substrates such as starch, xyloglucan, xylan and beta-glucans. LPMOs are important in biomass conversion because they act in synergy with glycoside hydrolases, thereby enhancing overall polysaccharide conversion efficiency. Even though these enzymes have been intensely investigated since their discovery in 2010, several aspects of their catalytic mechanism and their mode of action remain unclear. LPMOs are abundant and show high sequence diversity, which suggests functional roles beyond biomass degradation. Interestingly, some family AA10 LPMOs have been identified as virulence factors. The experimental work described in this thesis was aimed at creating increased understanding of LPMO functionality. | nb_NO |
dc.description.abstract | Lytisk polysakkarid-monooksygenaser (LPMO) er kobberavhengige enzymer som katalyserer oksidativt brudd av glykoksidbindinger i nærvær av molekylært oksygen og en ekstern elektrondonor. Enzymene er klassifisert som hjelpeenzymer (auxiliary activities, AA) i familier (henholdsvis 9, 10, 11 og 13) i CAZy databasen. Disse redoksaktive enzymene er i stand til å degradere uløselige polysakkarider som krystallinsk cellulose og kitin. Visse typer depolymeriserer også løselige substrater slik som xyloglukan, xylan og betaglukaner. Den viktige rollen til LPMOer i biomassekonvertering reflekteres i deres evne til å oppnå synergi med glykoksidhydrolaser og med det øke polysakkaridnedbrytningseffektiviteten. Selv om disse enzymene er nøye studert siden deres oppdagelse i 2010, er det fortsatt flere uklarheter vedrørende deres katalytiske mekanisme og virkemåte. LPMOer er tallrike og viser høy sekvensdiversitet hvilket antyder funksjonelle roller utenom biomassenedbrytning. En interessant oppdagelse er at noen familie AA10 LPMOer er blitt identifisert som virulensfaktorer i bakterier, selv om deres rolle i sykdomsutvikling er dårlig forstått. | nb_NO |
dc.description.sponsorship | Norges forskningsråd | nb_NO |
dc.language.iso | eng | nb_NO |
dc.publisher | Norwegian University of Life Sciences, Ås | |
dc.relation.ispartofseries | PhD Thesis;2016:69 | |
dc.rights | Navngivelse-Ikkekommersiell-IngenBearbeidelse 3.0 Norge | * |
dc.rights.uri | http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/3.0/no/ | * |
dc.title | Biochemical investigation of catalysis by lytic polysaccharide monooxygenases | nb_NO |
dc.title.alternative | Biokjemiske undersøkelser av katalyse i lytiske polysakkarid-monooksygenaser | nb_NO |
dc.type | Doctoral thesis | nb_NO |
dc.source.pagenumber | 1 b. (flere pag.) | nb_NO |